Исследователи из университета Британской Колумбии впервые в мире провели структурный анализ молекул спайк-белка омикрона. Результаты опубликованы в журнале Science.
Анализ проводился при помощи метода криоэлектронной микроскопии, который позволяет визуализировать практически атомарный уровень соединений. Понимание молекулярной структуры вирусного белка важно для установления вектора разработки новых терапевтических средств и вакцин. Анализ механизмов, благодаря которым вирус инфицирует клетки человека, позволит разработать более прицельные методы лечения и нейтрализации вируса.
Именно спайк-белок вируса SARS-CoV-2 ответственнен за инфицирование клеток. Вариант омикрон насчитывает беспрецедентное количество мутаций этого белка – около 37, что в среднем в 3-5 раз больше, чем у предыдущих штаммов.
Структурный анализ выявил несколько мутаций (R493, S496 и R498), которые ответственны за образование соляных мостиков и водородных связей между спайк-белком и рецепторами АПФ. Исследователи заключили, что эти связи, вероятно, увеличивают аффинность, в то время как другие мутации (например, K417N) уменьшают силу этой связи. В целом авторами было показано, что омикрон действительно обладает более высоким уровнем аффинности в сравнении с оригинальным штаммом ковида.
В другой части эксперимента было продемонстрировано, что омикрон "научился" более эффективно уклонять от антител (в рамках эксперимента уклонение произошло в 5 из 6 случаев). Но эта способность была менее характерна в контексте вакцинного иммунитета, что указывает на то, что вакцинация остается единственной эффективной мерой борьбы с вирусом.
Обнаруженные на молекулярном уровне свойства омикрона – усиление аффинности и способность к уклонению от антител – по всей видимости, сыграли решающую роль в распространении этого штамма.
