В рибосоме найден новый сайт связывания антибиотика

Сделан еще один шаг в изучении резистентности бактерий к антибиотикам – одной из основных проблем современной медицины и здравоохранения


Группа ученых из России, Германии и США под руководством профессоров Сколтеха Петра Сергиева. Ольги Донцовой и профессора Университета Гамбурга Дэниела Уилсона изучила механизм, по которому работает тетраценомицин X, блокирующий процесс синтеза белка у бактерий. Выяснилось, что он действует не так, как похожий на него известный антибиотик тетрациклин, что дает хорошие перспективы по преодолению устойчивости к антибиотикам у бактерий. Результаты исследования опубликованы в журнале Nature Chemical Biology.

Резистентность бактерий к антибиотикам – одна из основных проблем современной медицины и здравоохранения, усугубляющаяся из года в год. Противостояние бактерий и разработчиков антибиотиков напоминает гонку вооружений, где человек пока едва успевает за микроскопическими паразитами. Многие традиционные антибиотики уже малоэффективны против новых бактериальных штаммов, поэтому ученым приходится придумывать что-то новое. Действие антибиотиков обычно направлено на блокировку самых важных процессов жизнедеятельности бактерий: синтез нуклеиновых кислот, белков и клеточной стенки. Новые антибиотики обычно похожи на своих предшественников, поэтому рано или поздно бактерии находят оружие и против них.

Ароматические поликетиды – одна из самых известных групп антибиотиков, к которым относятся тетрациклины, открытые в середине 20 века, и, наравне с пенициллинами, широко используемые в медицине.

Тетраценомицины – сравнительно новая группа ароматических поликетидов. Ранее считалось, что они вклиниваются в бактериальную ДНК и вызывают нарушения при репликации (удвоении ДНК при делении клеток), однако в ходе исследования ученых из Центра наук о жизни Сколтеха совместно с коллегами из МГУ и Университета Гамбурга выяснилось, что один из представителей этого семейства – тетраценомицин X блокирует синтез белков, причем присоединяется он не к малой субъединице рибосомы, как тетрациклин, а к большой.

«При помощи криоэлектронной микроскопии удалось определить сайт связывания тетрациномицина Х с рибосомой. Он располагается в туннеле, через который синтезируемый пептид покидает рибосому, напротив сайта в котором связываются хорошо известные ингибиторы синтеза белка – макролиды и стептограмины Б» ¬– рассказывает главный научный сотрудник Сколтеха Илья Остерман.

Результаты ученых свидетельствуют, что тетраценомицин X не обладает перекрестной резистентностью с уже известными ингибиторами синтеза белка, то есть бактериальные штаммы не будут к нему заведомо устойчивы.
Обнаруженный новый структурный мотив ингибитора синтеза белка и новый сайт связывания антибиотика на рибосоме могут быть полезны для разработки новых антибактериальных препаратов.

 

Пресс-релиз Сколтеха.


Еженедельный дайджест "Лечащего врача": главные новости медицины в одной рассылке

Подписывайтесь на нашу email рассылку и оставайтесь в курсе самых важных медицинских событий


поле обязательно для заполнения
поле обязательно для заполнения
поле обязательно для заполнения
поле обязательно для заполнения
Нажимая на кнопку Подписаться, вы даете согласие на обработку персональных данных





Актуальные проблемы

Специализации




Календарь событий:




Вход на сайт